Kolagen (tahap awal tropokolagen) adalah sekelompok protein struktural yang hanya terjadi pada hewan multiseluler (termasuk manusia) (terutama bundel serat yang membentuk “protein”) dari jaringan ikat (lebih tepatnya: matriks ekstraseluler). Kolagen ditemukan, antara lain, dalam serat tendon, ligamen, tulang dan tulang rawan yang putih dan tidak elastis. Lapisan kulit (jaringan subkutan) juga terdiri dari kolagen.
Pengertian
Kolagen adalah protein sederhana, berserat yang ada dalam berbagai bentuk. Ini menyumbang seperempat dari semua protein dalam tubuh kita dan sekitar sepertiga dari total berat tubuh kita. Kolagen adalah elemen utama dari berbagai macam jaringan ikat tubuh, yang melakukan fungsi seperti memberikan kerangka struktural internal sekitarnya dan melindungi organ halus dan menyampaikan fleksibilitas dan elastisitas.
Kolagen adalah protein paling umum dalam tubuh manusia dengan lebih dari 30% total massa semua protein. Ini adalah komponen organik penting dari jaringan ikat (tulang, gigi, tulang rawan, tendon, ligamen) dan kulit. Kolagen (dari bahasa Yunani: penghasil lem) mendapatkan namanya awalnya dari penggunaan sebelumnya sebagai lem tulang dalam pengerjaan kayu. Ini adalah bahan baku utama untuk produksi gelatin.
Kolagen terdiri dari individu, molekul kolagen panjang (rantai protein) yang membentuk heliks kidal (mirip dengan heliks Polyproline II). Tiga dari heliks ini diatur dalam superhelix tangan kanan. Triple helix distabilkan oleh ikatan hidrogen antara untaian individu.
Apa yang mengejutkan tentang struktur primer (urutan asam amino) kolagen adalah bahwa setiap asam amino ketiga adalah glisin. Motif urutan yang sering diulang dalam keluarga protein kolagen adalah glisin-prolin-hidroksiprolin.
Serat kolagen memiliki kekuatan tarik yang sangat besar dan sulit diregangkan. Gulungan yang kencang sangat penting untuk kekuatan tarik tinggi dari serat kolagen.
Kolagen memainkan peran penting dalam biomineralisasi vertebrata.
Dalam penggunaan umum, kolagen tipe I disamakan dengan “kolagen”. Dalam hal kuantitas, kolagen tipe I adalah kolagen yang paling penting dan juga paling dikenal karena penggunaannya sebagai gelatin. Namun, ada jenis kolagen lain yang berbeda secara struktural dari kolagen tipe I dan melakukan fungsi biologis penting lainnya. Gelatin adalah bentuk denaturasi kolagen fibrilar tipe I, II dan / atau III dan sebagian besar diperoleh dari limbah rumah jagal. Perlu dicatat bahwa kolagen tipe II terjadi terutama di tulang rawan, campuran kolagen tipe I dan III berasal dari tendon, ligamen dan kulit.
Struktur
Kolagen terdiri dari tiga rantai asam amino, masing-masing lebih dari 1.400 molekul yang panjang. Protein Data Bank menjelaskan setiap rantai sebagai rangkaian dari tiga asam amino: glisin, prolin dan hidroksiprolin, dalam urutan berulang.
Tiga rantai melilit satu sama lain dalam apa yang dikenal sebagai triple heliks. Heliks membentuk apa yang dikenal sebagai fibril; cara di mana fibril kolagen yang dikemas dalam berbagai jaringan menanamkan fungsi yang berbeda kepada mereka.
Molekul kolagen
Rantai polipeptida kolagen secara individual disintesis oleh ribosom retikulum endoplasma kasar. Hanya molekul triple-heliks dari matriks ekstraseluler (ECM) yang disebut sebagai molekul kolagen atau tropokolagen. Mereka memiliki kesamaan bahwa mereka terdiri dari tiga rantai polipeptida. Ini hadir dalam heliks kolagen kidal (rantai α, jangan dikelirukan dengan heliks α tangan kanan) dan digabungkan menjadi satu dalam bentuk heliks tiga tangan kanan yang khas. Setiap heliks kolagen individu dapat terdiri dari 600 hingga 3000 asam amino, tergantung pada jenis kolagen, dan dilengkapi dengan domain besar yang terdiri dari urutan G-X-Y yang berulang (berulang).
Ada residu glisin (G) di setiap posisi ketiga. Glisin sebagai asam amino terkecil sangat cocok dengan triple helix dengan belokannya yang sangat sempit. Prolin asam amino sangat sering ditemukan pada posisi X. Karena struktur cincinnya yang kaku, prolin bertindak sebagai “sudut” dalam rantai polipeptida dan mendukung pembentukan belokan sempit dalam triple helix. 4-Hydroxyproline sebagian besar terletak di posisi Y dan menstabilkan triple helix melalui ikatan hidrogen antara rantai polipeptida tetangga. Penggunaan glisin, prolin, dan hidroksiprolin membatasi rotasi rantai polipeptida dan memperhitungkan kondisi ruang yang ketat dalam triple helix.
Kulit
Kolagen adalah unsur utama dari jaringan ikat yang terletak di lapisan terluar kulit. Di sini, struktur kolagen yang meminjamkan elastisitas, meskipun beberapa keluwesan ini hilang dari waktu ke waktu, sehingga timbul kerutan.
Banyak kosmetik anti-penuaan mengandung kolagen dalam upaya untuk menggantikan apa yang telah hilang; memang, beberapa prosedur operasi plastik melibatkan suntikan kolagen di bawah kulit untuk mengurangi tampilan keriput, menurut Ilmu Ensiklopedia.
Tendon dan Ligamen
Kolagen juga merupakan komponen dari tendon, yang menghubungkan otot dengan tulang, dan ligamen, yang menghubungkan tulang dalam sendi. Kedua struktur sedikit berbeda satu sama lain, sebagian didasarkan pada seberapa erat serat kolagen mereka yang dikemas. Dalam kedua kasus, kolagen menanamkan kekuatan dan fleksibilitas, yang memungkinkan untuk gerakan.
Tulang rawan
Kartilago terdiri dari campuran kolagen dan sel tulang rawan. Tulang rawan hadir di berbagai daerah di seluruh tubuh termasuk lutut, hidung dan telinga. Komponen kolagen tulang rawan adalah apa yang memberi struktur seperti telinga dan hidung fleksibilitas dan gerakan. Tulang rawan menyerap air dengan baik, memberikan kualitas spons, menurut Ilmu Ensiklopedia. Hal ini membuat untuk lapisan yang baik dan penyerapan kejut pada sendi seperti lutut.
Tulang dan Gigi
Tulang dan gigi berisi kolagen dikombinasikan dengan kristal mineral. Sifat elastis diamati pada kolagen di tempat lain dalam tubuh yang berkurang dalam tulang dan gigi, karena berbagai mineral tertanam yang menghadirkan kekakuan. Konfigurasi kokoh kolagen menyediakan kerangka kerja yang kuat dan mendukung untuk struktur tulang.
Biosintesis
Kolagen terutama diproduksi dalam fibroblas, kondroblas, osteoblas dan odontoblas, tetapi kolagen juga disintesis dalam banyak jenis sel lainnya. Penelitian terbaik telah dilakukan pada biosintesis kolagen pada fibroblas. Fibroblast memiliki retikulum endoplasma kasar yang luas dan aparatus Golgi yang berkembang dengan baik untuk berpartisipasi dalam sekresi kolagen ke dalam matriks ekstraseluler. Fibroblast menghasilkan kolagen de novo dan mengeluarkannya ke dalam matriks ekstraseluler. Selain itu, fibroblas dapat memecah kolagen menggunakan enzim yang disebut kolagenase.
1. Transkripsi: Sejauh ini, 42 gen diketahui yang berpartisipasi dalam biosintesis kolagen dan kode untuk 28 jenis kolagen. Setiap kode gen untuk urutan mRNA tertentu dan nama gen biasanya berisi COL sebagai awalan. Sintesis dimulai dengan mengaktifkan gen-gen tertentu yang bertanggung jawab untuk pembentukan α-peptida tertentu. Ini terutama α-peptida α1, α2 atau α3.
2. Translasi: Segera setelah mRNA mencapai sitoplasma dari inti sel, mRNA menghubungkan untuk terjemahan dengan subunit ribosom untuk membentuk rantai prepro-α (juga disebut prepropeptida). Rantai prepro-α ini mengandung urutan sinyal di terminal-N. Urutan sinyal ini dikenali oleh partikel pengenal sinyal pada retikulum endoplasma kasar, sehingga rantai dapat masuk ke lumen RE kasar.]
3. Rantai prepro-α untuk prokolagen: Tiga modifikasi dari rantai prepro-α diperlukan untuk membentuk rantai α. Ini diikuti oleh pembentukan triple helix dari tiga rantai α untuk prokolagen.
4. Sekresi prokolagen dan transportasi ke badan Golgi: Karena ukuran molekul prokolagen (sekitar 300 nm), mereka tidak masuk ke dalam vesikel COPII normal (50-90 nm) dari retikulum endoplasma. Untuk memungkinkan transportasi, salinan protein ubiquitin terikat ke SEC31 dari kompleks protein SEC13-SEC31 oleh enzim CUL3-KLHL12, sehingga ukuran vesikel pengangkut dapat dimodifikasi. Protein transmembran TANGO1 juga berpartisipasi dalam koordinasi sekresi prokolagen. Setelah prokolagen dikemas dalam vesikel pengangkut yang dimodifikasi, ia dapat diangkut ke peralatan Golgi.
5. Modifikasi pada aparatus Golgi: Modifikasi pasca-translasi terakhir untuk procollagen dilakukan di aparatus Golgi dengan menambahkan dan memodifikasi oligosakarida. Enzim mana yang bertanggung jawab untuk modifikasi oligosakarida terikat-N-terminal tergantung pada lokasi modifikasi pasca-translasi dalam peralatan Golgi. Enzim untuk masing-masing bidang aparatus Golgi.
Kegunaan
Kolagen terutama digunakan dalam bentuk gelatin, yang diperoleh dari daging sapi, kulit babi dan tulang dari sapi dan babi.
Nutrisi dan bahan pakan
Sekitar 32.000 ton food grade gelatin diproduksi di Jerman setiap tahun, dan total produksi Eropa adalah 120.000 t (70% kulit babi, 18% tulang, 10% daging sapi, 2% lainnya). Sekitar 90.000 t digunakan di Jerman, 2/3 di antaranya berada di sektor makanan dan sekitar setengahnya di sektor pakan.
Selain itu, kolagen digunakan untuk produksi selubung buatan yang berfungsi sebagai selubung sosis.
Obat-obatan
Sekitar 15.000 t diproses di industri kimia dan farmasi. Amplop untuk tablet dan preparat vitamin (kapsul keras dan lunak) dan supositoria gelatin adalah area utama aplikasi dalam industri farmasi.Selain itu, gelatin digunakan untuk spons hemostatik dan sebagai pengganti plasma darah.
Kolagen juga digunakan dalam kedokteran regeneratif sebagai media nutrisi dalam rekayasa jaringan. Ini dapat digunakan, misalnya, untuk menghasilkan bahan pengganti kulit untuk luka bakar parah.
Kosmetik
Kolagen juga telah digunakan dalam kosmetik selama bertahun-tahun dan terutama ditujukan untuk mengurangi penuaan kulit, anti penuaan. Saat ini produk kolagen digunakan dalam kosmetik dalam bentuk krim. Kolagen yang digunakan untuk ini sebagian besar diekstraksi dari kulit babi. Kolagen adalah protein struktural kulit yang paling penting dan memenuhi berbagai fungsi untuk menjaga elastisitas dan kelenturannya.
Untuk mengobati keriput, keriput, dan masalah kulit lainnya, kolagen kadang-kadang disuntikkan ke kulit sebagai suntikan keriput.
Teknologi
Dalam fotografi analog, gelatin membentuk dasar untuk lapisan fotosensitif pada film dan kertas foto. Kertas printer modern untuk mencetak gambar berwarna juga dilapisi dengan gelatin.
Kulit
Serat kolagen ikatan silang membentuk struktur kulit dan memberikan kekuatan tariknya. Dengan bantuan tanin, sifat-sifat tertentu seperti fleksibilitas dan ketahanan terhadap dekomposisi oleh mikroorganisme tercapai.
