Enzim hewan pertama yang ditemukan dan mengkristal, pepsin adalah enzim proteolitik yang memecah protein menjadi peptida. Artikel ini akan menulis tentang informasi mengenai struktur, fungsi, dan fakta-fakta penting tentang pepsin. Lapisan lambung manusia memiliki jutaan kelenjar lambung. Setelah makan, kelenjar ini melakukan fungsi vital mensekresi asam lambung.
Berbagai jenis sel yang ditemukan dalam kelenjar ini. Ini termasuk sel-sel parietal, sel chief, sel penghasil lendir, dan sel-sel yang mensekresi hormon. Sel-sel parietal mensekresikan asam klorida dan faktor intrinsik, sedangkan sel-sel penghasil lendir mengeluarkan musin. Sel-sel utama memproduksi dan mengeluarkan pepsinogen, yang merupakan prekursor pepsin enzim proteolitik.
Harus dicatat bahwa sel-sel yang mensekresi hormon pada lambung merangsang kelenjar lambung untuk mengeluarkan asam lambung. Setelah menelan makanan dan masuk ke lambung, saraf vagus mengirimkan sinyal yang merangsang pelepasan gastrin dalam aliran darah. Setelah terjadi kontak dengan kelenjar lambung dalam perut, itu memicu sekresi asam lambung, yang terdiri dari asam klorida, lendir, dan enzim pencernaan seperti renin dan pepsin.
Enzim Pepsin Fungsi dan Penggunaan
Pepsin, kimotripsin, dan tripsin ditempatkan di bawah kategori enzim proteolitik. Enzim ini terlibat dalam hidrolisis protein menjadi peptida dan asam amino dengan memecah mereka ke ikatan peptida.
Pepsin cukup efektif dalam memecah ikatan peptida dalam kasus asam amino seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. Pepsin disekresikan dalam bentuk pepsinogen, yang merupakan zymogen (proenzim atau prekursor tidak aktif). Ini adalah pelepasan asam klorida oleh sel parietal pada lapisan lambung yang menyebabkan pepsinogen prekursor tidak aktif untuk berubah menjadi bentuk aktif dari pepsin. Asam klorida membantu menjaga keasaman optimum (pH 1-3) untuk fungsi pepsin.
Pada lambung, molekul pepsinogen mencerna satu sama lain sebagian, sehingga menghapus segmen rantai polipeptida, dan mengubah pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin memecah ikatan peptida antara asam amino dengan rantai samping hidrofobik di tengah polipeptida. Dengan demikian, ia mengubah polipeptida panjang menjadi polipeptida pendek.
Proses konversi protein menjadi pepton dapat dicapai dengan bantuan komersial disiapkan pepsin. Salah satu aplikasi pepsin dalam industri makanan, dimana enzim digunakan untuk mengentalkan susu dalam pembuatan keju. Mungkin juga dapat digunakan untuk pengolahan protein kedelai dan gelatin, sehingga untuk memberikan mereka kualitas kambing. Ini dapat digunakan untuk persiapan sayuran dan protein hewani hidrolisat yang dapat digunakan sebagai agen penyedap dalam makanan atau minuman. Dalam kimia makanan, pepsin dapat digunakan untuk menilai daya cerna protein. Dalam industri kulit, digunakan untuk menghapus sisa-sisa jaringan dan rambut dari kulit dan melembutkan mereka. Hal ini juga digunakan dalam analisis laboratorium berbagai protein.
Struktur Enzim Pepsin
Pada dasarnya, protein merupakan polimer besar yang bergabung dengan ikatan peptida. Ikatan peptida adalah hubungan amida yang bergabung dengan gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil lain. Protein terdiri dari beberapa jenis asam amino, dengan perbedaan berada di sifat kimia rantai samping. Ketika banyak asam amino yang bergabung dengan cara ini, itu mengarah pada pembentukan peptida. Polipeptida terbentuk ketika ratusan asam amino bergabung dengan cara ini. Dalam kasus protein, satu atau lebih rantai polipeptida yang diikat bersama oleh interaksi non-kovalen. Mereka memiliki N-terminus, di mana gugus amino dari asam amino akhirnya dihapus linknya, dan C-terminal, di mana gugus karboksil dari asam amino akhir adalah unlinked.
Pepsinogen memiliki tambahan asam amino pada 44 N-terminus. Selama transformasi pepsinogen menjadi pepsin, 44 asam amino ini dirilis. Sementara pepsin memiliki residu asam amino esensial yang lebih sedikit, memiliki 44 residu asam. Ini adalah alasan mengapa tetap stabil pada pH yang sangat rendah. Untuk mencegah pencernaan sendiri, pepsin harus disimpan pada suhu yang sangat rendah yang berkisar antara -80 ° C dan -20 ° C.
Pepsin menghidrolisis ikatan peptida protein, memecah mereka ke fragmen polipeptida kecil. Hal ini aktif dalam kondisi yang asam yang disediakan oleh adanya asam lambung dalam perut. PH rendah perut disebabkan oleh sekresi HCl oleh kelenjar lambung.
Keasaman lambung yang kuat mendenaturasi protein dari makanan yang dicerna, sehingga meningkatkan pemaparan dari ikatan peptida dari protein. Pepsin bekerja paling baik pada keasaman asam lambung yang normal, yang memiliki pH yang berkisar antara 1,5 dan 2,5. Harus dicatat bahwa reaksi untuk konversi pepsinogen menjadi pepsin membutuhkan nilai pH kurang dari 5. Pepsin tidak efektif dalam usus, seperti asam lambung yang dinetralkan, dengan nilai pH menjadi 7. Penelitian laboratorium telah menunjukkan bahwa pepsin yang paling efisien dalam membelah ikatan yang melibatkan asam amino aromatik yang mencakup fenilalanin, triptofan, dan tirosin.
Pada catatan penutup, impuls dari saraf vagus, serta sekresi gastrin dan hormon sekretin merangsang pelepasan pepsinogen ke dalam lambung, di mana ia dicampur dengan asam klorida dan cepat diubah menjadi enzim pepsin. Harus dicatat bahwa pepsin hanya terlibat dalam degradasi parsial protein. Situs utama pencernaan protein adalah usus, dimana tripsin, kimotripsin (disekresi oleh pankreas), dan lain-lain bekerja pada pencernaan protein, dengan demikian memecah mereka menjadi peptida, yang pada gilirannya diubah menjadi asam amino.
