STRUKTUR PROTEIN SEKUNDER : Ini berfokus pada pola lipatan reguler tulang punggung polipeptida. Rantai polipeptida distabilkan dalam dua pola- -helix dan -sheet konformasi.

-Helix: Dalam struktur ini, tulang punggung polipeptida dililit erat di sekitar sumbu imajiner yang ditarik secara longitudinal melalui bagian tengah heliks, dan gugus R dari residu asam amino menonjol keluar dari tulang punggung heliks. Residu asam amino dalam anα-helix memiliki konformasi dengan = 45 hingga 50 dan =60, dan setiap putaran heliks mencakup 3,6 residu asam amino. Putaran heliks -helix yang ditemukan di semua protein adalah tangan kanan. Sebuah -helix memanfaatkan optimal ikatan hidrogen internal.

-Sheet: Konformasi mengatur rantai polipeptida menjadi lembaran. Dalam – konformasi, tulang punggung rantai polipeptida diperpanjang menjadi zigzag daripada struktur heliks. Rantai polipeptida zigzag dapat diatur berdampingan untuk membentuk struktur yang menyerupai serangkaian lipatan. Dalam susunan ini, yang disebut lembaran-, ikatan hidrogen terbentuk di antara segmen-segmen yang berdekatan dari rantai polipeptida. Gugus R dari asam amino yang berdekatan menonjol dari struktur zigzag ke arah yang berlawanan, menciptakan pola bergantian. Rantai polipeptida yang berdekatan dalam -sheet dapat berupa paralel atau antiparalel.

5